La treonina: cos’è e a cosa serve

• Cos’è la treonina
• A cosa serve la treonina
• Sintesi proteica e struttura
• Sintesi di glicina e serina
• Funzione immunitaria
• Metabolismo epatico
• Funzioni e importanza biologica
• Mantenimento dell’equilibrio azotato
• Sintesi del collagene
• Funzione neurologica
• Carenza di treonina
• Sintomi di deficit
• Popolazioni a rischio
• Diagnosi della carenza
• Integrazione e supplementazione
• Quando considerare l’integrazione
• Forme di integrazione
• Dosaggi e modalità
• Fonti alimentari di treonina
• Proteine animali
• Proteine vegetali
• Combinazioni ottimali
• Che amminoacido è Thr
• Nomenclatura e codifica
• Codoni genetici
• Proprietà strutturali

La treonina rappresenta uno degli otto aminoacidi essenziali che il corpo umano non riesce a sintetizzare autonomamente e che devono necessariamente essere introdotti attraverso l’alimentazione. Questo aminoacido polare e idrofilico svolge ruoli fondamentali in numerosi processi biologici.

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La treonina è un aminoacido essenziale caratterizzato dalla presenza di un gruppo ossidrilico (-OH) nella sua catena laterale, che le conferisce proprietà polari e la capacità di formare legami idrogeno. La sua struttura chimica la rende particolarmente importante per la stabilità e la funzione delle proteine.

Scoperta nel 1935 da William Rose, la treonina è stata l’ultimo aminoacido essenziale ad essere identificato. Il suo nome deriva dal threose, uno zucchero a quattro atomi di carbonio, riflettendo la sua struttura chimica simile.

Dal punto di vista biochimico, la treonina esiste in due forme stereoisomeriche: L-treonina e D-treonina. Solo la forma L-treonina è utilizzata dal corpo umano per la sintesi proteica e i processi metabolici, mentre la forma D è raramente presente nei sistemi biologici.

La treonina è classificata come aminoacido essenziale glucogenico, il che significa che può essere convertita in glucosio attraverso la gluconeogenesi quando necessario per fornire energia al corpo, specialmente durante periodi di digiuno o stress metabolico.

La funzione primaria della treonina è quella di componente strutturale delle proteine corporee. Viene incorporata nelle catene polipeptidiche durante la traduzione, contribuendo alla formazione di proteine essenziali per tutti i tessuti del corpo.

Il gruppo ossidrilico della treonina è particolarmente importante perché può partecipare alla formazione di legami idrogeno intramolecolari e intermolecolari, stabilizzando la struttura tridimensionale delle proteine e influenzando la loro funzione biologica.

La treonina serve come precursore per la sintesi di altri aminoacidi non essenziali, in particolare glicina e serina. Questo processo avviene attraverso la treonina deidratasi, un enzima che catalizza la conversione della treonina in α-chetobutirrato, che può poi essere trasformato in altri composti.

La produzione di glicina dalla treonina è particolarmente importante perché la glicina è necessaria per la sintesi del collagene, la proteina più abbondante nel corpo umano, e per la produzione di creatina, essenziale per la funzione muscolare.

La treonina gioca un ruolo cruciale nel mantenimento del sistema immunitario. È particolarmente concentrata nelle proteine che compongono gli anticorpi (immunoglobuline), dove contribuisce alla loro stabilità strutturale e funzione.

Durante le risposte immunitarie, il fabbisogno di treonina aumenta significativamente per supportare la rapida proliferazione dei linfociti e la produzione di anticorpi. Una carenza di treonina può compromettere la capacità del sistema immunitario di rispondere efficacemente alle infezioni.

Nel fegato, la treonina partecipa a diversi processi metabolici importanti:

• Gluconeogenesi: può essere convertita in piruvato e poi in glucosio, fornendo energia durante periodi di digiuno
• Sintesi di fosfolipidi: contribuisce alla produzione di fosfatidilserina e altri fosfolipidi essenziali per le membrane cellulari
• Metabolismo delle proteine: partecipa ai processi di sintesi e degradazione proteica, mantenendo l’equilibrio azotato dell’organismo

La treonina è fondamentale per il mantenimento dell’equilibrio azotato corporeo, il bilancio tra l’azoto introdotto con le proteine alimentari e quello eliminato attraverso urea, creatinina e altri composti azotati.

Un bilancio azotato positivo indica che il corpo sta sintetizzando più proteine di quante ne stia degradando, condizione desiderabile durante la crescita, la gravidanza, il recupero da malattie o l’allenamento fisico intenso.

Attraverso la sua conversione in glicina, la treonina contribuisce indirettamente alla sintesi del collagene. Il collagene richiede grandi quantità di glicina per la sua particolare struttura a tripla elica, e la treonina rappresenta una fonte importante di questo aminoacido.

Un apporto adeguato di treonina è quindi essenziale per la salute di pelle, cartilagini, tendini, ossa e vasi sanguigni, tutti tessuti ricchi di collagene.

Nel sistema nervoso, la treonina partecipa alla sintesi di neurotrasmettitori e alla formazione delle proteine strutturali. È particolarmente importante per la mielina, la sostanza che riveste i nervi e permette la trasmissione rapida degli impulsi elettrici.

La carenza di treonina può influenzare negativamente la funzione neurologica, causando alterazioni della conduzione nervosa e potenziali problemi cognitivi.

La carenza di treonina è relativamente rara nei paesi sviluppati grazie alla disponibilità di proteine alimentari diverse, ma può verificarsi in caso di diete estremamente restrittive o malassorbimento.

Manifestazioni precoci:

• Affaticamento e debolezza generale
• Difficoltà di concentrazione e irritabilità
• Rallentamento della crescita nei bambini
• Alterazioni dell’umore e depressione

Sintomi avanzati:

• Perdita di massa muscolare (catabolismo proteico)
• Compromissione immunitaria con infezioni ricorrenti
• Problemi cutanei e ritardata guarigione delle ferite
• Edemi dovuti a carenza di proteine plasmatiche

• Bambini e adolescenti: hanno un fabbisogno maggiore per supportare la crescita rapida e lo sviluppo dei tessuti
• Anziani: possono avere un assorbimento ridotto e un aumentato fabbisogno dovuto al catabolismo proteico legato all’età
• Vegetariani e vegani: devono prestare particolare attenzione a combinare adeguatamente le proteine vegetali per garantire un profilo aminoacidico completo
• Pazienti con malattie croniche: condizioni come malattie epatiche, renali o intestinali possono aumentare il fabbisogno o ridurre l’assorbimento di treonina

La valutazione della carenza di treonina può essere effettuata attraverso:

• Analisi del sangue: misurazione dei livelli plasmatici di aminoacidi, anche se i valori possono fluttuare significativamente
• Bilancio azotato: valutazione dell’equilibrio tra introito e perdite di azoto, indicativo dello stato proteico generale
• Valutazione clinica: considerazione dei sintomi, della storia alimentare e delle condizioni predisponenti

L’integrazione con treonina può essere considerata in specifiche circostanze:

• Diete restrittive: vegetariani strict o persone con severe limitazioni alimentari possono beneficiare di una supplementazione mirata
• Stress fisico intenso: atleti o persone sottoposte a stress fisico prolungato possono avere un fabbisogno aumentato
• Recupero da malattie: durante la convalescenza, quando è necessario ricostruire le proteine corporee
• Disturbi del malassorbimento: condizioni che compromettono l’assorbimento intestinale degli aminoacidi

• Aminoacidi liberi: treonina in forma libera, rapidamente assorbibile ma spesso costosa
• Proteine complete: integratori proteici che forniscono tutti gli aminoacidi essenziali in proporzioni bilanciate
• Miscele di aminoacidi: formulazioni che combinano diversi aminoacidi per supportare specifiche funzioni metaboliche

Il fabbisogno giornaliero di treonina per un adulto sano è di circa 15-20 mg per kg di peso corporeo. Durante periodi di stress, malattia o crescita, questo fabbisogno può aumentare del 50-100%.

L’assorbimento ottimale si ottiene assumendo la treonina a stomaco vuoto, preferibilmente 30-60 minuti prima dei pasti o 2 ore dopo. L’assunzione con altri aminoacidi può causare competizione per l’assorbimento.

Le fonti animali forniscono treonina in quantità elevate e con alta biodisponibilità:

• Carni: pollo, tacchino, manzo e maiale sono ricche fonti. Una porzione di 100g di petto di pollo fornisce circa 1,2g di treonina
• Pesce: salmone, tonno, merluzzo e altri pesci contengono quantità significative. Il pesce è particolarmente vantaggioso per la presenza di acidi grassi omega-3
• Latticini: latte, formaggi e yogurt sono fonti concentrate di treonina. Il formaggio stagionato può contenere fino a 1,5g per 100g
• Uova: un singolo uovo grande fornisce circa 0,3g di treonina in forma altamente biodisponibile

Tra le fonti vegetali, alcune si distinguono per il contenuto di treonina:

• Legumi: fagioli, lenticchie, ceci e piselli forniscono quantità moderate. I fagioli di soia sono particolarmente ricchi
• Cereali integrali: quinoa, avena e grano saraceno contengono treonina, anche se in quantità inferiori rispetto alle fonti animali
• Frutta secca: mandorle, noci e semi di girasole contribuiscono all’apporto giornaliero
• Verdure: spinaci, asparagi e altre verdure a foglia verde contengono piccole quantità ma possono contribuire all’apporto totale

Per i vegetariani, è importante combinare diverse fonti proteiche per ottenere un profilo aminoacidico completo:

• Cereali + legumi: la classica combinazione riso e fagioli fornisce tutti gli aminoacidi essenziali
• Frutta secca + cereali: mandorle con avena o quinoa
• Semi + verdure: semi di zucca con verdure a foglia verde

Thr è l’abbreviazione a tre lettere standard per la treonina utilizzata in biochimica e biologia molecolare. Questa nomenclatura è universalmente riconosciuta e utilizzata nelle sequenze proteiche, negli studi strutturali e nella letteratura scientifica.

Il codice a una lettera per la treonina è T, utilizzato nelle sequenze proteiche più concise. Questo sistema di codifica permette di rappresentare rapidamente lunghe sequenze proteiche senza appesantire la notazione.

Nel codice genetico, la treonina è codificata da quattro codoni diversi: ACU, ACC, ACA e ACG. Questa ridondanza del codice genetico offre una certa protezione contro le mutazioni puntiformi, poiché molti cambiamenti nella terza posizione del codone non alterano l’aminoacido specificato.

La frequenza di utilizzo dei diversi codoni varia tra specie e tessuti, riflettendo l’adattamento evolutivo e le preferenze nei tRNA disponibili.

Dal punto di vista strutturale, la treonina (Thr) è classificata come:

• Aminoacido polare per la presenza del gruppo ossidrilico
• Idrofilico e quindi spesso presente sulla superficie delle proteine
• Piccolo-medio per dimensioni della catena laterale
• Capace di formare legami idrogeno sia come donatore che come accettore

Queste proprietà rendono la treonina particolarmente versatile nella struttura proteica, permettendole di partecipare a diverse interazioni molecolari e di influenzare significativamente il ripiegamento e la stabilità delle proteine.